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第三部　探索與開發新典範
第一章　麵包的祕密
化學家正在尋找讓蛋白質連結的更好的辦法，以改良傳統麵團

麵粉的成分是做麵包成功的關鍵。麵粉的成分主要有兩部分：澱粉粒跟蛋白質。澱粉粒會在遇到熱水時膨脹，而蛋白質部分則會在揉麵團時互相連結形成所謂的麵筋（蛋白質多寡，決定了麵筋的含量）。為了要讓麵包做得更好，研究這些蛋白質怎麼連結是很重要的。蛋白質互相連結的力量如何影響麵團呢？我們已經知道構成蛋白質的胺基酸長鏈裡如果有兩個硫原子，就會彼此形成鍵結（稱為雙硫鍵），而現在我們又知道還有其他力量也會幫助蛋白質連結，這些都會影響麵筋的結構。

麵包的品質取決於麵筋，因此要好好控制蛋白質分子間的連結。麵筋是一種具有「黏彈性」的網絡，也就是說當拉扯時會伸展，而拉力消失時它會部分回復成原來的狀態。如果沒有麵筋這種特性，麵包不可能做得成。因為當酵母菌產生二氧化碳時，會在麵團裡形成小氣泡，小氣泡被麵筋網絡困住，這樣麵團才會被撐起來，並且可以維持被撐開時的形狀。

早在一七四五年時，義大利化學家貝卡利就發現萃取麵筋的方法。他把麵粉加一點點水去揉成麵團，然後把麵團放在水流下面洗。水流會把白色的澱粉粒洗走，剩下留在指間的就是麵筋。現在化學家更證實了，小麥裡面只有一部分不溶於水的蛋白質：醇溶穀蛋白，是構成麵筋網絡的主要成分。這些醇溶穀蛋白主要有兩類，一類是麥膠蛋白，它們是由單一蛋白質鏈（也就是只有一條胺基酸長鏈）所組成；另一類是麥穀蛋白，它們是先由一條胺基酸長鏈纏繞形成一個蛋白質次單元，許多次單元再被雙硫鍵結合在一起而形成一個巨大蛋白質。那麼巨大的麥穀蛋白彼此之間會不會再被雙硫鍵連在一起呢？一般觀念認為，當麵包師在揉麵團的時候，應該會讓雙硫鍵在這些不同的醇溶穀蛋白之間不斷的形成、斷裂再形成。

麥穀蛋白有一個中心區塊（「區塊」是蛋白質構造中的功能單位，麥穀蛋白的中心區塊大小約是四百四十到六百八十個胺基酸，內含許多短而重複的片段），旁邊有兩個終端區塊。這個中心區塊決定了整個麥穀蛋白的大小（用分子量來計算），而旁邊的兩個區塊裡則帶有許多半胱胺酸（一種胺基酸）。半胱胺酸是少數帶有硫原子的胺基酸，因此可以形成雙硫鍵。不過這些化學特性並不足以解釋麥穀蛋白形成麵筋的能力。

麵的線索
四年前，法國南特國立農業研究所的戈根證明了，有些醇溶穀蛋白也可以經由兩個酪胺酸（也是一種胺基酸）連結在一起，成為雙酪胺酸鍵（酪胺酸的側鏈上有一個亞甲基 ─ CH2，再接上一個苯環，苯環再接上一個羥基 ─ OH）。以這研究為基礎，美國堪薩斯大學的媞莉等人則更進一步證明雙酪胺酸鍵在麵筋中的重要性。他們從揉麵團過程中的不同時間點，各取出一些麵團樣品，用化學方法去分離、分析裡面麵筋的成分。結果發現雙酪胺酸鍵的數量會隨著揉麵團的時間而增加。現在的問題是，雙酪胺酸鍵對於麵團的結構，有什麼重要性呢？

進一步的研究顯示，麵筋裡面有兩種雙酪胺酸鍵。一種是兩個酪胺酸苯環上羥基旁邊的碳原子鍵結在一起；另一種稱為異雙酪胺酸鍵，是一個酪胺酸的羥基中的氧原子，跟另一個酪胺酸苯環上羥基旁邊的碳原子連結。

這個發現曾引起了研究麵筋的化學界一陣騷動。不過在生化學家的眼中，這種雙酪胺酸鍵在植物蛋白裡其實十分常見，許多植物蛋白的胺基酸序列跟蛋白質構造，與麥穀蛋白都很相似。不只是植物，這種雙酪胺酸鍵也存在昆蟲跟節肢動物體內，比如在一種稱為「節肢彈性蛋白」的蛋白質中，以及脊椎動物的膠原蛋白跟彈力蛋白中也有。因此可以說，麵包師在揉麵團的時候，同時也創造了生命。

而戈根他們也發現雙酪胺酸鍵可以經由酵素催化而形成，比如過氧化.，平常就存在麵粉中。也許在做麵包時，長時間的揉麵團過程，可以讓酵素跟麥穀蛋白有足夠時間作用，去形成必要的雙酪胺酸鍵。現在剩下的問題是，雙硫鍵跟雙酪胺酸鍵在麵筋中分別扮演什麼角色？

最後，我們了解了這些鍵結，又該怎麼利用這些知識呢？也許我們可以加一些添加物到麵團中，讓麵團更完美；比如使用添加物讓麵團變軟容易揉，或者使用添加物讓麵團變厚變硬。舉例來說，當我們加入一些氧化劑，像是抗壞血酸（維他命C）或是溴酸鉀到麵團裡之後，就會增加雙酪胺酸鍵的數目。過去我們認為這是因為雙硫鍵的數目增加，但其實是兩種鍵的數目都有增加。我們也許還可以再想像一下，用一種新的方法來選擇作麵筋的麥子，可不可以測量雙酪胺酸鍵來判斷麵筋的好壞？

第二章　麵包跟酵母菌
麵包的味道取決於發酵
現代人常抱怨法國麵包，尤其是最具代表性的棍子麵包，比起以前來得沒味道，而且也更容易乾硬。抱怨第二點其實並不公平，因為別忘了，棍子麵包本來就是特別因應城市人的需求而發明的。都市人可以在一天之內隨時去巷口麵包店買麵包，因此烤得表皮酥脆要比保存期限更重要。不過確實許多麵包師也承認，他們現在比較在意揉麵團時的機械動作更勝於麵包本身的口味。

麵包的口味，一部分來自於烘烤時分子因為化學作用，而形成外面的脆皮部分。而至於裡面的麵包心部分，在南特的國立農業研究所，有兩間實驗室則正在研究，釀酒酵母的成分或發酵的產物，如何形成氣體進而膨脹成麵包心。他們比較了含有酵母菌或是沒有酵母菌、有發酵或是沒發酵的麵團烤出來的麵包，以及不同麵包製作法所做出來的麵包差異。

做麵包最傳統的方法就是「直接發酵法」：首先將麵粉、水、酵母及鹽混合在一起的麵團揉二十幾分鐘，然後讓麵團發酵四十五分鐘（初次發酵），接著將麵團分成棍子麵包的分量，再讓它發酵一百分鐘（再次發酵），接著將麵團送進兩百五十度的烤箱烤半小時，就完成了。另外一種「液種法」步驟跟直接發酵法一樣，不過是讓麵團在半液體狀態下進行「預先發酵」，也就是先讓一定量的麵粉跟一定量的水混合，得到像製作可麗餅一樣的麵糊，然後將這樣的麵糊發酵數小時，再加入麵粉攪拌直到麵團變成跟「直接發酵法」的麵團一樣厚實，接下來的步驟跟直接發酵法都一樣。最後一種做法，則事先將麵團跟天然酵母菌與乳酸菌一起培養，做出「老麵」，再拿去做麵包。

要做出一點「醋」
在一九八五年時，有人曾對不同的麵包裡面的氣體成分做過一些分析，當時並沒發現有什麼不同，但是品嘗者卻都能明顯區分出不同的麵包。唯一有不同的是氣體中的某些有機酸，似乎隨著麵包做法而有差異。特別是用液種法或是老麵團做出的麵包，醋酸含量比直接發酵法要多了二倍（液種法）到二十倍（老麵法）。而在老麵團裡還多了乳酸，這是因額外將乳酸菌跟酵母菌混在一起後的產物。

之後對於直接發酵法的研究，則更進一步的顯示了酵母菌在麵包中的作用，會隨著烘焙這複雜的環境而改變。如果比較直接發酵法的麵包，與除去酵母菌功能（把酵母菌抑制、完全不加酵母菌，或者在烘焙前才把酵母菌加入麵團裡）所做出來的麵包，結果可以發現，酵母菌的存在改變了許多法國麵包中的成分，因為酵母菌發酵是造成一些化學物質存在麵包中的主因，如 3 ─ 羥基 ─ 2 ─ 丁酮（又稱丁偶姻，帶有奶香）、3 ─ 甲基 ─ 1 ─ 丁醇（又名異戊醇）以及苯乙醇（帶有凋謝玫瑰的味道）。

而在沒有放酵母菌的情況下，麵包中其他化學物質會比一般麵包多，特別是單元或是多元不飽和醛類，或是醇類如戊醇跟苯醇類化合物，這也許是因為麵粉中的脂質氧化所生成的（類似脂肪壞掉的過程），這些產物會影響麵包的味道。而酵母菌本身成分對麵包的影響則不大。

因為麵團轉變成麵包的過程複雜，因此國立農業研究所微生物實驗室的科學家們，也開始研究尚未烘焙的麵團。他們研究了含或不含酵母菌、有發酵或是沒發酵的麵團。在這最後一系列的研究裡，他們除了分析麵團的化學成分，也把麵團的氣味成分經由許多溶劑萃取，再通過「層析儀」的管柱把它們分離出來，拿給受試者聞，並比較結果。

這次分析也發現了發酵過的麵團含有比較多的各類醇類、酮類、酯類以及內酯類化合物；他們也再次印證發酵的麵團含有比較少的醛類。然而雖然經由層析儀證明了酵母菌發酵造成較高的醇類，對於受試者的嗅覺來說，醇類化合物對於發酵麵團的氣味卻沒有什麼影響，反而是醛類還有另外兩種未知的化合物影響味道比較大。

當年在做這些研究時，麵包店正漸漸停止摻蠶豆粉或是黃豆粉在麵粉中（目的是讓做出來的麵包心比較白）。研究結果顯示，摻有豆粉的麵團如果在揉比較快又比較久的情況下（通常是機器揉），會產生出正己醛，造成一股油味。一些麵包店現在開始重新使用以前被放棄的製法，像是液種法，目的除了增加麵包的變化以外，也讓這個跟人類歷史一樣古老的產業重新充滿生機。

第三章　神奇的蛋黃
難以置信的蛋黃結構

把一顆蛋擺在眼前，不管是生的或是煮熟的，你覺得蛋黃會在哪裡？當然，物理學家會這樣回答：因為對稱的緣故，蛋黃一定會坐落在垂直軸上。但是還有其他的可能性：蛋黃可能在上方、中間或是下方，對吧？可以做一個簡單的實驗：把蛋黃放在一個又高又細的杯子裡，上面疊上許多蛋白，就可以看到蛋黃慢慢浮起來。同理，我們推測在雞蛋裡面的蛋黃應該也會如此。

那麼那個把蛋黃圍住的「卵黃膜」，具有連結蛋黃跟雞蛋其他部分的功能，會不會限制蛋黃在完整雞蛋裡面的移動呢？有很多實驗可以證明不會！比如，我們可以做一顆直立的水煮蛋，當煮熟之後你會發現蛋黃就浮在最上面。也許你會說，這是因為煮熟時蛋白質變性，所以破壞了雞蛋內部的結構。那再做另一個實驗來看看：把一顆完整的雞蛋泡在醋裡面約兩天，等到蛋殼幾乎都被醋溶解掉了之後，你會看到蛋黃還是飄在雞蛋上面（雞蛋會維持完整形狀的原因是因為，蛋白外面還有一層殼膜維持了雞蛋的形狀，此外最外層的蛋白因為被醋變性而凝結）。

又或者，最簡單的辦法就是小心把蛋殼上方剝開一個小孔，看看蛋黃在哪裡。

我們也可以用更複雜的方法來研究雞蛋。如果用X光射線去照雞蛋，因為蛋殼不透Ｘ光，所以會形成黑色的陰影，這樣無法看到清楚的影像。但是如果用超音波去看，卻可以看到雞蛋驚人的結構。下頁的圖（注意圖位置）是個例子，我請家兄把雞蛋上方剝開一個小孔，將超音波探針放入裡面偵測。蛋黃似乎是有好多層、跟樹木的年輪一樣的結構。

為什麼蛋黃會有這種結構，而我們在吃的時候卻完全沒有注意呢？其實雞蛋裡面有深黃（厚約兩公釐）跟淺黃（厚約○．二五到○．四公釐）兩種，形成的原因是因為母雞在白天跟晚上製作出的蛋黃顏色不同，這也跟母雞餵食的頻率有關。在晚上所生產出來的蛋黃色素濃度，會比白天淺很多，日積月累下來就形成一層層的蛋黃。

顆粒與漿質
如果我們繼續在顯微鏡下深究蛋黃，會發現深黃跟淺黃兩層蛋黃，成分並不均勻，而是由許多顆粒分布在連續性的「漿質」中。這些結構跟烹飪有什麼關係呢？

在南特的國立農業研究所裡，安東的團隊就在研究這個問題。他們用離心的方法（把液體放在像脫水機一樣的槽裡旋轉，重的顆粒會靠邊，輕的會靠中心），把顆粒跟漿質分開。經過分析後，他們發現蛋黃的組成約是一半的水，三分之一的脂質（多半是膽固醇），然後剩下百分之十五左右的蛋白質。蛋白質跟脂質常常會結合在一起形成脂蛋白，而根據密度不同又可以分為低密度脂蛋白，主要存在於漿質裡；以及高密度脂蛋白，存在顆粒中。

這些蛋黃結構與烹飪的關係是什麼？我們必須把不同成分分開才可以研究它們的特性。安東他們發現，當加熱至攝氏七十度時，低密度脂蛋白會形成膠質。正是這樣的膠質（其成分是蛋白質跟脂質，特別是膽固醇），決定了蛋黃在烹飪時的表現。

以美乃滋為例，它是由油形成小滴均勻分布在水裡面（由蛋黃跟醋提供），一直以來我們認為這種結構會長久穩定存在是因為，蛋黃中的「卵磷脂」跟其他磷脂類分子的作用，果真如此嗎？還是這其實是蛋白質（如同牛奶中一樣）的作用？安東他們分析了這個問題。他們首先研究，形成美乃滋這種「乳劑」狀態，主要是跟蛋黃中的漿質部分有關，還是跟顆粒部分有關？

因為蛋白質溶於水的程度，取決於溶液的酸鹼度；安東他們首先就研究在蛋黃中，蛋白質的溶解度與溶液酸鹼度（用 pH 值來表示，愈小愈酸）、以及溶液中含鹽量的關係。他們發現蛋黃漿質中的蛋白質，可以溶於各種酸鹼度或是鹽度的溶液中，但是顆粒中的蛋白質則需要特定的環境。當溶液的酸度是 pH3 時（跟美乃滋的酸度一樣）微溶；然後當溶液變成中性（pH7），再加入一點鹽時溶解度會稍微增加（因為本來有鈣離子把蛋白質連在一起，而鹽中的鈉離子會置換鈣離子，打破這種連結，蛋白質就溶解了）。

不過蛋白質的溶解度並非影響乳劑穩定性的唯一因素。當乳劑中小油滴碰撞機率降低，乳劑也會更穩定。蛋黃漿質在酸性環境（pH3）時最穩定，而此時溶液中的鹽分並沒有影響。反之由蛋黃中顆粒部分所形成的乳劑，對酸度跟鹽度卻非常敏感。由整顆蛋黃所做成的乳劑，其特性跟由漿質所做成的乳劑特性大致相同。

總而言之，蛋黃中的漿質，決定了整顆蛋黃在作成乳劑時的特性，其中蛋白質的部分比磷脂類要更能穩定乳劑。在漿質中的低密度脂蛋白，彼此是如何作用呢？是藉由靜電力互斥，還是因為蛋白質的空間阻力所以互斥？在 pH3 的環境下，蛋白質會變成帶電分子，因而彼此互斥而讓小油滴分開；而當 pH 升高到七時，蛋白質變成中性，就只剩下空間阻力隔離小油滴了。這些物理現象現在科學家還在研究。

其實一顆簡單的蛋黃，還是有很大的學問在裡面。

第三部　探索與開發新典範 第一章　麵包的祕密 化學家正在尋找讓蛋白質連結的更好的辦法，以改良傳統麵團 麵粉的成分是做麵包成功的關鍵。麵粉的成分主要有兩部分：澱粉粒跟蛋白質。澱粉粒會在遇到熱水時膨脹，而蛋白質部分則會在揉麵團時互相連結形成所謂的麵筋（蛋白質多寡，決定了麵筋的含量）。為了要讓麵包做得更好，研究這些蛋白質怎麼連結是很重要的。蛋白質互相連結的力量如何影響麵團呢？我們已經知道構成蛋白質的胺基酸長鏈裡如果有兩個硫原子，就會彼此形成鍵結（稱為雙硫鍵），而現在我們又知道還有其他力量也會幫助蛋白質連結...